Chakira
11-08-2013, بتوقيت غرينيتش 09:27 PM
<b>
النشاط الإنزيمي و علاقته ببنية الإنزيم
*الإنزيمات هي بروتينات ذات بنية و وظيفة محدودة,تعمل على تنشيط
التفاعلات الكيميائية.
إشكالية:
ماهي خصائص الإنزيم التي تمكنه من القيام بدوره؟كيف يمكن قياس نشاطه؟
2-1/ تغيرات السرعة المن التعليم الابتدائية للتفاعل الإنزيمي بدلالة تركيز مادة التفاعل.
التقصي: مستغلا التجربة 3 ص 65 (الجدول + الوثيقة 5).
1_ ارسم منحنى تغيرات سرعة التفاعل بدلالة تركيز مادة التفاعل ؟
2_ حلل المنحنى؟ ماذا تستنتج؟
3_ اقترح فرض رائعية أو فرض رائعيات لتعليل تغيرات سرعة التفاعل الإنزيمي في التراكيز المرتفعة لمادة التفاعل.
الإجابة:
1_ رسم منحنى تغيرات سرعة التفاعل بدلالة تركيز مادة التفاعل.
2_ تحليل المنحنى:
من 1 الى 300: نلاحظ تزايد سرعة التفاعل الإنزيمي بتزايد تركيز المادة(S).
انطلاقا من 300: نلاحظ ثبات سرعة التفاعل الإنزيمي مهما زاد تركيز المادة(S).
الاستنتاج: تثبت سرعة التفاعل الإنزيمي عند التراكيز العالية لمادة التفاعل.
3_ الفرض رائعية المقترحة:
ثبات السرعة المن التعليم الابتدائية للتفاعل الإنزيمي عندما يبلغ تركيز مادة التفاعل(S) حد معين, يعود إلى كون الإنزيم قد بلغ طاقته القصوى(تشبع الإنزيم لمادة التفاعل).
2-2/ تغيرات الحركية الإنزيمية بدلالة طبيعة المادة(مادة التفاعل).
التقصي: مستغلا التجربة 4 ص 65 ( الوثيقة 6).
1_فسر عدم استهلاك الأكسجين في حالة الفراكتوز؟
2_ ماذا تستنتج فيما يخص علاقة الإنزيم لمادة التفاعل.
الإجابة
1_ يلاحظ ثبات تركيز O2في وجود الفراكتوز ,هذا يدل على عدم استعماله من طرف الإنزيم و يلاحظ انخفاض شديد في تركيز O2 في وجود الجلوكوز, و هذا يدل على استعماله بكمية كبيرة من طرف الإنزيم.
الاستنتاج:الإنزيم مادة متخصصة على نوع محدد من مواد التفاعل.
2-3/ النماذج الجزئية للأنزيم و مادة التفاعل.
التقصي: مستغلا التجربة 7 ص65.
1_ ماذا تستنتج فيما يخص العلاقة بين البنية الفراغية للإنزيم و مادة التفاعل؟
2_ ما هي العلاقة بين أشكال الوثيقة 7 وثبات سرعة التفاعل عند التراكيز العالية لمادة التفاعل في التجربة 3.
3_ هل تأكدت من إحدى الفرض رائعيات المقترحة.
4_ اقترح تسمية لموقع ارتباط مادة التفاعل مع الإنزيم.
الإجابة:
1_ نلاحظ انه هناك تكامل في البنية الفراغية لجزء صغير من الإنزيم (تجويف صغير) و مادة التفاعل.
2_ ثبات سرعة التفاعل عند التراكيز العالية لمادة التفاعل يعود إلى كون مواقع التثبيت عند الإنزيم محدودة(عدد ثابت) حيث تبلغ سرعة التفاعل الإنزيمي أقصى حد لها(سرعة عالية).
3_ هذا ما يتوافق مع الفرض رائعية وجود مواقع مع الإنزيم ترتبط بها مادة التفاعل.
4_ يدعى ارتباط مادة التفاعل مع الإنزيم: الموقع الفعال.
2-4/ العلاقة بين الإنزيم و مادة التفاعل
التقصي: مستغلا التجربة 8 ص66.
1_ قارن شكل الإنزيم و مادة التفاعل في الشكلين (أ) و(ب) قبل و بعد الارتباط, ماذا تستنتج؟
2_ حدد نوع التفاعل الذي يقوم به الإنزيم في الحالات (ج),(و),(د).ما هو نوع التفاعل الذي ينتمي إليه إنزيم GO و Catalase؟ علل ذلك.
الإجابة:
1_ المقارنة:
في الحالة (أ): يوجد تكامل بنيوي بين شكل الموقع الفعال للإنزيم و شكل مادة التفاعل
E + S à ES à E + P
في الحالة (ب):لا يوجد تكامل بنيوي بين شكل الموقع الفعال للأنزيم و شكل مادة التفاعل,و لهذا يضطر الأنزيم إلى تغيير شكل موقعه الفعال ليصبح مكملا لشكل المادة.
النتيجة:
التكامل البنيوي ضروري بين الموقع الفعال للإنزيم و مادة التفاعل.
2_ نوع التفاعل الذي يقوم به الإنزيم:
في الشكل (ج) : التحول الكيميائي.
في الشكل (د) : التحلل.
في الشكل (و) : البناء.
* التفاعل الذي ينتمي إليه الإنزيم [GO] هو تفاعل التحول الكيميائي (الشكل ج).
التعليل: انطلاقا من مادة التفاعل (Glucose + O2) ينتج عنها مواد جديدة:
حمض غلوكونيك + .H2O2
* التفاعل الذي ينتمي إليه إنزيم Catalase هو تفاعل التحلل(الشكل د).
التعليل: انطلاقا من مادة التفاعل( H2O2) ينتج عنها مواد مكونة لها ( .(O2-H2O
الخلاصة:
- يرتكز التأثير النوعي للإنزيم و مادة التفاعل على شكل معقد (أنزيم- مادة التفاعل) (ES) ينشأ أثناء حدوثه روابط (ضعيفة) انتقالية بين جزء من مادة التفاعل و منطقة خاصة من الأنزيم تدعى: الموقع الفعال.
- يحدث التكامل البنيوي بين الموقع الفعال للإنزيم و مادة التفاعل عند اقتراب هذه الأخيرة والتي تحفز الإنزيم لتغيير شكله الفراغي (بنيته) فيصبح مكملا لشكل مادة التفاعل:انه التكامل المحفز.
- إن تغير شكل الإنزيم يسمح بحدوث التفاعل لان المجموعات الكيميائية الضرورية لحدوثه تصبح في الموقع المناسب للتأثير على مادة التفاعل.
</b>
https://fbcdn-sphotos-d-a.akamaihd.net/hphotos-ak-ash4/482113_236967293114455_1193518507_n.png (http://www.dzbatna.com)
©المشاركات المنشورة تعبر عن وجهة نظر صاحبها فقط، ولا تُعبّر بأي شكل من الأشكال عن وجهة نظر إدارة المنتدى (http://www.dzbatna.com)©
النشاط الإنزيمي و علاقته ببنية الإنزيم
*الإنزيمات هي بروتينات ذات بنية و وظيفة محدودة,تعمل على تنشيط
التفاعلات الكيميائية.
إشكالية:
ماهي خصائص الإنزيم التي تمكنه من القيام بدوره؟كيف يمكن قياس نشاطه؟
2-1/ تغيرات السرعة المن التعليم الابتدائية للتفاعل الإنزيمي بدلالة تركيز مادة التفاعل.
التقصي: مستغلا التجربة 3 ص 65 (الجدول + الوثيقة 5).
1_ ارسم منحنى تغيرات سرعة التفاعل بدلالة تركيز مادة التفاعل ؟
2_ حلل المنحنى؟ ماذا تستنتج؟
3_ اقترح فرض رائعية أو فرض رائعيات لتعليل تغيرات سرعة التفاعل الإنزيمي في التراكيز المرتفعة لمادة التفاعل.
الإجابة:
1_ رسم منحنى تغيرات سرعة التفاعل بدلالة تركيز مادة التفاعل.
2_ تحليل المنحنى:
من 1 الى 300: نلاحظ تزايد سرعة التفاعل الإنزيمي بتزايد تركيز المادة(S).
انطلاقا من 300: نلاحظ ثبات سرعة التفاعل الإنزيمي مهما زاد تركيز المادة(S).
الاستنتاج: تثبت سرعة التفاعل الإنزيمي عند التراكيز العالية لمادة التفاعل.
3_ الفرض رائعية المقترحة:
ثبات السرعة المن التعليم الابتدائية للتفاعل الإنزيمي عندما يبلغ تركيز مادة التفاعل(S) حد معين, يعود إلى كون الإنزيم قد بلغ طاقته القصوى(تشبع الإنزيم لمادة التفاعل).
2-2/ تغيرات الحركية الإنزيمية بدلالة طبيعة المادة(مادة التفاعل).
التقصي: مستغلا التجربة 4 ص 65 ( الوثيقة 6).
1_فسر عدم استهلاك الأكسجين في حالة الفراكتوز؟
2_ ماذا تستنتج فيما يخص علاقة الإنزيم لمادة التفاعل.
الإجابة
1_ يلاحظ ثبات تركيز O2في وجود الفراكتوز ,هذا يدل على عدم استعماله من طرف الإنزيم و يلاحظ انخفاض شديد في تركيز O2 في وجود الجلوكوز, و هذا يدل على استعماله بكمية كبيرة من طرف الإنزيم.
الاستنتاج:الإنزيم مادة متخصصة على نوع محدد من مواد التفاعل.
2-3/ النماذج الجزئية للأنزيم و مادة التفاعل.
التقصي: مستغلا التجربة 7 ص65.
1_ ماذا تستنتج فيما يخص العلاقة بين البنية الفراغية للإنزيم و مادة التفاعل؟
2_ ما هي العلاقة بين أشكال الوثيقة 7 وثبات سرعة التفاعل عند التراكيز العالية لمادة التفاعل في التجربة 3.
3_ هل تأكدت من إحدى الفرض رائعيات المقترحة.
4_ اقترح تسمية لموقع ارتباط مادة التفاعل مع الإنزيم.
الإجابة:
1_ نلاحظ انه هناك تكامل في البنية الفراغية لجزء صغير من الإنزيم (تجويف صغير) و مادة التفاعل.
2_ ثبات سرعة التفاعل عند التراكيز العالية لمادة التفاعل يعود إلى كون مواقع التثبيت عند الإنزيم محدودة(عدد ثابت) حيث تبلغ سرعة التفاعل الإنزيمي أقصى حد لها(سرعة عالية).
3_ هذا ما يتوافق مع الفرض رائعية وجود مواقع مع الإنزيم ترتبط بها مادة التفاعل.
4_ يدعى ارتباط مادة التفاعل مع الإنزيم: الموقع الفعال.
2-4/ العلاقة بين الإنزيم و مادة التفاعل
التقصي: مستغلا التجربة 8 ص66.
1_ قارن شكل الإنزيم و مادة التفاعل في الشكلين (أ) و(ب) قبل و بعد الارتباط, ماذا تستنتج؟
2_ حدد نوع التفاعل الذي يقوم به الإنزيم في الحالات (ج),(و),(د).ما هو نوع التفاعل الذي ينتمي إليه إنزيم GO و Catalase؟ علل ذلك.
الإجابة:
1_ المقارنة:
في الحالة (أ): يوجد تكامل بنيوي بين شكل الموقع الفعال للإنزيم و شكل مادة التفاعل
E + S à ES à E + P
في الحالة (ب):لا يوجد تكامل بنيوي بين شكل الموقع الفعال للأنزيم و شكل مادة التفاعل,و لهذا يضطر الأنزيم إلى تغيير شكل موقعه الفعال ليصبح مكملا لشكل المادة.
النتيجة:
التكامل البنيوي ضروري بين الموقع الفعال للإنزيم و مادة التفاعل.
2_ نوع التفاعل الذي يقوم به الإنزيم:
في الشكل (ج) : التحول الكيميائي.
في الشكل (د) : التحلل.
في الشكل (و) : البناء.
* التفاعل الذي ينتمي إليه الإنزيم [GO] هو تفاعل التحول الكيميائي (الشكل ج).
التعليل: انطلاقا من مادة التفاعل (Glucose + O2) ينتج عنها مواد جديدة:
حمض غلوكونيك + .H2O2
* التفاعل الذي ينتمي إليه إنزيم Catalase هو تفاعل التحلل(الشكل د).
التعليل: انطلاقا من مادة التفاعل( H2O2) ينتج عنها مواد مكونة لها ( .(O2-H2O
الخلاصة:
- يرتكز التأثير النوعي للإنزيم و مادة التفاعل على شكل معقد (أنزيم- مادة التفاعل) (ES) ينشأ أثناء حدوثه روابط (ضعيفة) انتقالية بين جزء من مادة التفاعل و منطقة خاصة من الأنزيم تدعى: الموقع الفعال.
- يحدث التكامل البنيوي بين الموقع الفعال للإنزيم و مادة التفاعل عند اقتراب هذه الأخيرة والتي تحفز الإنزيم لتغيير شكله الفراغي (بنيته) فيصبح مكملا لشكل مادة التفاعل:انه التكامل المحفز.
- إن تغير شكل الإنزيم يسمح بحدوث التفاعل لان المجموعات الكيميائية الضرورية لحدوثه تصبح في الموقع المناسب للتأثير على مادة التفاعل.
</b>
https://fbcdn-sphotos-d-a.akamaihd.net/hphotos-ak-ash4/482113_236967293114455_1193518507_n.png (http://www.dzbatna.com)
©المشاركات المنشورة تعبر عن وجهة نظر صاحبها فقط، ولا تُعبّر بأي شكل من الأشكال عن وجهة نظر إدارة المنتدى (http://www.dzbatna.com)©
